Бета лист

Бета-листът е често срещан тип вторична структура на белтъците, характеризираща се с поредица от бета-вериги (или бета-нишки), свързани чрез водородни връзки между атомите на главните вериги на веригите. Бета листовете могат да бъдат паралелни или антипаралелни в зависимост от ориентацията на нишките една спрямо друга.

В един бета лист всяка бета нишка обикновено се състои от 3-10 аминокиселинни остатъка, като гръбнакът на нишката приема линейна, удължена конформация. Съседните бета-вериги в листа могат да се движат в една и съща посока (паралелно) или в противоположни посоки (антипаралелно), като водородните връзки между тях образуват характерен зиг-заг модел.

Бета нишките често се срещат в ядрата на глобуларните протеини, където осигуряват структурна стабилност и допринасят за цялостното сгъване на протеина. Те могат да бъдат открити и на повърхността на протеините, където могат да образуват места за свързване на други молекули.

Бета листовете могат да участват и във взаимодействията между белтъци и често се срещат в белтъчни домени, които взаимодействат с ДНК или РНК. Освен това те могат да участват в образуването на белтъчни агрегати и амилоидни фибрили, които се свързват с множество заболявания, включително болестта на Алцхаймер и Паркинсон.

Като цяло бета листовете са важен компонент на протеиновата структура и играят ключова роля в стабилността на протеините, тяхната функция и заболявания.